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Ana Paula Povinelli

Sobre

Formada em Física Biológicapela UNESP, Campus de São José do Rio Preto, onde também concluiu o mestrado e doutorado em Biofísica Molecular. Desde cedo, é movida pela curiosidade sobre os sistemas biológicos e pelas possibilidades de modelá-los a partir dos princípios da Física. Ao longo dessa jornada, percebeu que estava apaixonada pela ciência e pela área de Biofísica. Atualmente, é docente do Departamento de Física da UNESP de São José do Rio Preto e desenvolve pesquisas voltadas à compreensão da relação sequência–estrutura de proteínas. Em seus estudos, utiliza como modelos sequências camaleônicas de peptídeos, que apresentam a característica de adotar conformações de alfa-hélice ou folha-β na estrutura proteica.

Áreas de Pesquisa:

Biologia Celular e Molecular
Física e Matemática da Biologia

Conheça a pesquisa:

O projeto tem como objetivo entender de que maneira o contexto estrutural e as interações moleculares podem influenciar a conformação e estabilidade de proteínas. Para isso, utilizamos como modelo sequências camaleônicas de peptídeos, que apresentam a capacidade de adotar conformações de alfa-hélice ou folha-β na estrutura proteica, dependendo do contexto em que estão inseridas.Construiremos proteínas mutantes contendo essas sequências inseridas e empregaremos técnicas experimentais, como CD, RMN e DSC, para investigar o efeito das mutações na proteína, bem como a estrutura secundária adotada pela sequência. Além disso, utilizaremos simulações de dinâmica molecular para modelar o sistema em nível atômico.

 

Publicações selecionadas:

Mouro, P. R., Povinelli, A. P., Leite, V. B., & Chahine, J. (2020). Exploring Folding Aspects of Monomeric Superoxide Dismutase. The Journal of Physical Chemistry B, 124(4), 650-661.

Zazeri, G., Povinelli, A. P. R., Pavan, N. M., Jones, A. M., & Ximenes, V. F. (2023). Solvent-induced lag phase during the formation of lysozyme amyloid fibrils triggered by sodium dodecyl sulfate: Biophysical experimental and in silico study of solvent effects. Molecules, 28(19), 6891.

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